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ENZIMAS

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas. En estas reacciones, las moléculas en el comienzo del proceso son llamadas sustratos, y las enzimas las convierten en diferentes moléculas, llamadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas, para que ocurran en tasas significativas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos, el set de enzimas hechas en una célula, determina el camino metabólico que ocurre en cada célula.

Al igual que ocurre con los catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que ellas catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas son conocidas por catalizar alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas. No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN llamadas ribosomas, también catalizan reacciones.

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Las inhibidoras son moléculas que disminuyen la actividad de las enzimas; mientras que las activadoras son moléculas que incrementan la actividad. Muchas drogas o pociones son enzimas inhibidoras. La actividad es afectada la temperatura, el pH, y la concentración del sustrato.

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos. Además, algunos productos para hogares usan enzimas para acelerar las reacciones bioquímicas.

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN

Una forma general de denominar a las enzimas es añadir el sufijo "asa" al nombre del sustrato. Así, la ureasa es la enzima que cataliza la hidrólisis de la urea formando amoníaco y dióxido de carbono.

Sin embargo con el descubrimiento de nuevas enzimas esta nomenclatura resulta a veces confusa. Actualmente se ha adoptado ciertas recomendaciones de la Internacional Enzime Comission, que pretende sistematizar la nomenclatura y clasificación de las diferentes enzimas conocidas. Este sistema divide a las enzimas en seis clases que a su vez pueden tener diferentes subclases.

Clasificación Internacional de las Enzimas

Óxido – Reductasas (reacciones de oxido- reducción)

Actúan sobre ": CH – OH "

Actúan sobre ": C = O "

Actúan sobre ": C = CH – "

Actúan sobre ": CH – NH2 "

Actúan sobre ": CH – NH – "

Hidrolasas (reacciones de hidrólisis)

Esteres

Enlaces glucosídico

Enlaces pepsídicos

Otros enlaces C – N

Anhídridos de ácido

Transferasas (transferencia de grupos funcionales)

Grupos de un átomo de C

Grupos aldehídos o cetónicos

Grupos acilos

Grupos glucosilos

Grupos fosfatos

Grupos que contienen azufre

Liasas (Adición a los dobles enlaces)

: C = C :

: C = O

: C = N –

Isomerasas (reacción de isomerización)

Racemasas

Ligasas (Formación de enlaces con escisión de ATP)

: C – O

: C – N

: C – S

: C – C

Los nombres propuestos en este sistema son los que se emplean cuando es necesaria una identificación exacta de las enzimas, (por ejemplo en revistas científicas). Sin embargo, cotidianamente pueden emplearse los nombres triviales por ser mucho más conocidos.

Acción catalítica de las enzimas

•En condiciones fisiológicas las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas (estabilidad de biomoléculas)

•Muchas reacciones bioquímicas suponen situaciones poco probables

•Una enzima soluciona estos problemas proporcionando un ambiente tridimensional favorable a la reacción (sitio activo)

Las enzimas alteran las velocidades de reacción pero no los equilibrios

Las velocidades de reacción y los equilibrios tienen definiciones termodinámicas precisas

•Equilibrio de reacción depende ΔG’o

•Velocidad de reacción depende de ΔG‡

Las interacciones débiles entre enzima y sustrato son óptimas en el estado de transición

La energía de fijación entre enzima y sustrato proporciona especificidad de reacción y catálisis

Cinetica

•El significado real de Km depende del mecanismo de reacción

Si k2 es la limitante de reacción

Entonces

Km= k-1/k1 = Ks(o KD de ES)

•La Vmax de enzimas michaelianas es equivalente a

k2 [ET]Si k2 es la limitante de reacción entonces

k2 = kcat o Node recambio

El Nº de recambio se define para una unidad de tiempo definida, como el número de moléculas de sustrato convertidas en producto por una molécula de enzima, cuando esta enzima está saturada. Muchas enzimas catalizan reacciones con dos o más sustratos²

CONSTITUCIÓN QUÍMICA DE LAS ENZIMA Y MODO DE ACTUACIÓN

En el pasado las enzimas se conocían con el nombre de fermentos, porque los primeros enzimas estudiados fueron los fermentos de las levaduras y de las bacterias. En la actualidad el término fermento se aplica únicamente a las enzimas que las bacterias, hongos y levaduras vierten al exterior para realizar determinadas trasformaciones: las fermentaciones.

Las enzimas son, en general, prótidos. Algunas son proteínas en sentido estricto. Otras poseen una parte proteica (apoenzima) y una parte no proteica, ambas están más o menos ligadas químicamente.

La conformación espacial de la parte proteica es la responsable de la función que realiza la enzima. Para ello la sustancia o sustancias que van a reaccionar y transformarse se unen a la enzima en una zona que llamaremos centro activo y son las interacciones químicas entre los restos de los aminoácidos presentes en el centro activo y el substrato o los substratos las responsables de la transformación; ya que estas interacciones producen reordenamientos de los electrones que debilitan ciertos enlaces y favorecen la formación  de otros desencadenando la transformación química.

MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

1) En primer lugar, se forma un complejo: enzimasubstrato o substratos.

2) El sustrato o los sutratos y la coenzima, si es necesaria, se unen al centro activo de la enzima.

3) Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación.

4) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis. Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática.

La parte proteica o apoenzima es también, y por las mismas razones, la que determina la especificidad de la enzima. Así, la sacarasa actúa sobre la sacarosa por ser esta la única molécula que se adapta al centro activo.

Muchas enzimas precisan para su actuación la presencia de otras sustancias no proteicas: los cofactores. Químicamente son sustancias muy variadas. En algunos casos se trata de simples iones, cationes en particular, como el Cu+ + o el Zn+ +. En otros, son sustancias orgánicas mucho más complejas, en cuyo caso se llaman coenzimas.

Muchas vitaminas son coenzimas o forman parte de coenzimas. Las coenzimas son imprescindibles para que la enzima actúe. Suelen, además, ser las responsables de la actividad química de la enzima. Así, muchas reacciones de oxidación precisan del NAD+ , que es el que capta los electrones y sin su presencia la enzima no puede actuar. Otro ejemplo lo tenemos en las reacciones que necesitan energía en las que actúa como coenzima el ATP.

Por último, indicar que las enzimas se nombran añadiendo la terminación asa, bien al nombre del substrato sobre el que actúan (sacarasa), al tipo de actuación que realizan (hidrolasas), o ambos (ADN polimerasa).

ALGUNAS COENZIMAS IMPORTANTES

i) Coenzimas que intervienen en las reacciones en las que hay transferencias de energía:

*ATP (adenosina-5'-trifosfato): Adenina-Ribosa- P-P-P

*ADP (adenosina-5'-difosfato): Adenina-Ribosa- P-P.

ii) Coenzimas que intervienen en las reacciones en las que hay transferencias de electrones:

* NAD+ (Nicotinamín adenín dinucleótido). Se trata de un dinucleótido formado por: Nicotinamida-Ribosa-P-P-Ribosa-Adenina.

* NADP+ (Nicotinamín adenín dinucleótido fosfato). Similar NAD+ pero con un grupo fosfato más esterificando el HO- del carbono 2 de la ribosa unida a la adenina.

* FAD (Flavín adenín dinucleótido). Similar al NAD pero conteniendo riboflavina (otra de las vitaminas del complejo B2) en lugar de nicotinamida.

iii) Coenzimas que intervienen como transportadores de grupos acilo.

• Coenzima A. Coenzima de estructura compleja y de la que forma parte el ácido pantoténico (otra de las vitaminas del complejo B2).

EL ATP Y EL TRANSPORTE DE ENERGÍA

En los procesos metabólicos que se dan en la célula, algunas reacciones son endergónicas: necesitan energía para producirse y en caso contrario no se producen. otras son exergónicas: producen energía y si ésta no se emplea en realizar un trabajo físico o una reacción química se perderá en forma de calor.

Ciertas coenzimas, como el ATP y otras,  actúan transportando energía desde los procesos exergónicos a los endergónicos. Pues el ATP se puede transformar en ADP y

Pi (fosfato inorgánico) al hidrolizarse el último de sus enlaces éster-fosfato, desprendiéndose más de 7 kcal por mol de ATP. Por el contrario, en aquellas reacciones en las que se produce energía esta es acumulada al sintetizarse ATP a partir de ADP y fosfato inorgánico (Pi).

LAS COENZIMAS TRANSPORTADORAS DE ELECTRONES

Muchos procesos químicos celulares de gran importancia: fotosíntesis, respiración celular, etc. Son procesos de oxidaciónreducción. Así, por ejemplo: la respiración celular, en la que la glucosa se oxida al perder electrones, mientras que el oxígeno los capta  reduciéndose. Ciertas coenzimas actúan transportando estos electrones desde las sustancias que se oxidan a las que se reducen: son los transportadores de electrones. Así, por ejemplo, el NAD+ es capaz de captar dos electrones, y dos protones (H+), reduciéndose y transformándose en NADH+H +. Mientras que el NADH+H + puede ceder estos dos electrones allí donde se necesiten para reducir a un compuesto químico, transformándose de nuevo en NAD+ ³.

Bibliografía o sitios de interés

¹ENZIMAS, http://essa.uncoma.edu.ar/academica/materias/morfo/ARCHIVOPDF6/PARTE5/ENZIMAS1_Etimologia.pdf; octubre 21 de 2010; 16:56

²U.T.I. Biología Celular, Enzimas; Departamento de Bioquímica, http://www.bcelular.fmed.edu.uy/Material/enzimas.pdf, octubre 21 de 2010: 17:13

³EL METABOLISMO CELULAR: GENERALIDADES. ENZIMASJ. L. Sánchez Guillén; http://www.iespando.com/web/departamentos/biogeo/2BCH/PDFs/10Enzimas.pdf; octubre 21 de 2010

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